氧化脱氨作用

（oxidative deamination）指 L-谷氨酸脱氢酶催化的谷氨酸氧化性脱氨基的反应，辅酶是 NAD，产物是α-酮戊二酸和氨。

这种酶只存在于线粒体基质中，在肝、肾、脑等组织中活性较强。L-谷氨酸是能高速度直接氧化脱氨的唯一氨基酸，α-酮戊二酸又是绝大多数 L- 氨基酸转氨作用中氨基的共同受体，因此谷氨酸和谷氨酸脱氢酶对氨基酸的代谢有特殊意义。转氨作用和氧化脱氨作用配合以把氨基酸的氨基脱掉的作用称为联合脱氨基作用。动物体内大部分氨基酸是用这种方式脱氨的。

谷氨酸脱氢酶的分子量约为 300000 道尔顿，为含 6 个相同亚基（各含500 个氨基酸残基）的别构酶。它被 ADP 强烈激活而被 GTP 抑制。GTP 是三羧酸循环中琥珀酰辅酶 A 合成反应的产物。若肝细胞需要为三羧酸循环提供燃料以生成更多的 ATP，谷氨酸脱氢酶的活性就增加，使α-酮戊二酸用于三羧酸循环并释放氨以排出。反之，当因三羧酸循环高度活跃以致 GTP 在线粒体中积累时，谷氨酸的氧化脱氨被抑制。氨可用来再合成氨基酸，此时谷氨酸脱氢酶催化氧化脱氨作用的逆反应，使氨和α-酮戊二酸还原生成谷氨酸。这逆反应需要另一种辅酶 NADP：

NADPH+H⁺+NH4++α-酮戊二酸→ NADP⁺+H2O+谷氨酸

谷氨酸脱氢酶催化谷氨酸脱氨和α-酮戊二酸接受氨，两个反应采用不同

的辅酶，使脱氨和加氨有可能分别独立地调节。

生物体另外有两种专一性低的氨基酸氧化酶：L-氨基酸氧化酶和 D-氨基酸氧化酶，这两种酶分别催化 L-和 D-氨基酸的氧化脱氨，辅酶为 FAD，所产生的 FADH2 再一步被氧化成过氧化氢，再经过氧化氢酶作用分解成水和氧：

α-氨基酸+FAD+H2O→α-酮酸+NH3+FADH2 FADH2+O2→FAD+H2O2

L-氨基酸氧化酶在体内分布不广，活性不强。D-氨基酸氧化酶主要存在于肾脏，其功能不清楚，因为 D-氨基酸在体内极少。