铁氧还蛋白（ferredoxin，Fd）

这种铁硫蛋白的主要功能是为生物体内的 Fd 依赖酶传递电子，不参加催化反应，因此不是酶。所谓的 Fd 依赖酶主要指固氮酶、梭氏菌铁硫酶[为二磷酸腺苷→三磷酸腺苷（ADP→ATP）反应准备必要的条件]以及真菌和高等植物（光合作用）细胞中的各种酶体。所以 Fd 参与包括生物氨分子固定、水光解释放氧、以及生成 ATP 的 ADP 氧化磷酸化反应等一系列极重要的生化过程，可以说它是地球生命过程的一个基础。这类簇蛋白的活性中心有 2Fe－2S、4Fe－4S、8Fe－8S（2[4Fe－4S]）和[4Fe

－4S]＋[3Fe－nS]（n≠3）等几种类型。所有这些中心的铁离子（3^{+ 或2+}）均为畸变四面体硫配位，因此都是高自旋的。ESR 研究表明双中心Fe³⁺－Fe³⁺时基态总自旋 S=0，顺磁信号消失；Fe³⁺-Fe²⁺时呈顺磁性，总自旋 S=1/2；对于 Fe4S4 簇蛋白，占据畸变立方体顶点、相距 0.28nm 的 4 个 Fe 离子间同样存在很强的反铁磁性相互作用。Fd 的各类铁硫簇模型物的量化计算结果均表明Fe-Fe 间同时存在一定程度的非定域的金属-金属键。

如上所述，Fd 是非酶的铁硫蛋白。但自然界中也存在以铁硫原子簇为其活性中心的铁硫酶，至少某些氢醇属这种酶。其铁硫簇中心，在生物电子传递体（如铁氧还蛋白）作用下催化释氢。已知氢酶有几种类型， 如巴氏梭菌（Clostidium Pasterurianum）氢酶，含 Fe4S4；D.Vulgaris 菌氢酶所含的 12 个 Fe 原子，组成 3 个 Fe4S4 簇单元，传递电子效率高达

2×10⁵ 次/秒。