固氮酶（nitrogenase）

固氮酶是自然界最重要的生物固氮物质，它每年大约把 2 亿吨大气中游离的氮（N2）转变成氨（NH3），从而使之被吸收转变为生物细胞中各种氨化合物，因此，它是使生物圈中氮循环得以维持的最重要一环。固氮酶是一种复杂的生物酶系统，它是由两个可分别提纯的蛋白体，即铁蛋白和钼铁蛋白组成的（组分比 2∶1）。铁蛋白的 Fe4S4 和 Fd 立方烷构型类似，其在 ATP 推动下起传递电子的作用（此时 ATP 分解成 ADP 同时释放出能量使铁蛋白的氧还电位变得更正）。钼铁蛋白包含 2 个 Mo 和大约 30 个 Fe 原子，所有这些金属中心的分布与蛋白分子的二次轴一致， 构成两个铁钼辅基（FeMoco）及“P 簇”，两个铁钼辅基相距 7nm，P 簇由各含 8Fe 的两组（不是分立的 4 个 Fe4S4）组成，每组均与最邻近的一个铁钼辅基（中心-中心）相距 1.9nm。P 簇顺磁研究无信号，总自旋 S=0， 显示各 Fe 离子间强的反铁磁性耦合。铁钼辅基起络合固氮酶各种底物的作用，具体结构目前尚无法完全确定，但推测其中包含立方烷构型MoFe3S4 簇。对铁钼辅基的物化研究表明，辅基中铁-铁之间存在反铁磁性耦合：Mo-Fe 之间的这种 d-电子作用比 Fe-Fe 明显减弱，在氧化、还原和超还原三种状态下总自旋态分别为 0，3/2 和 1。钼的微环境中有 3

—4 个 Fe，Mo-Fe 距离 0.25—0.27nm，只有 4—5 个无机硫，其中 4 个 Mo-S距离 0.226nm，1 个 Mo-S 为 0.23nm（另报道有 2—3 个 O 或 N，Mo-O（N）

为 0.21—0.212nm；3—5 个 S，Mo-S 为 0.237nm）。对铁钼辅基模型物量化计算表明MoFe3S4 构型化合物中Mo-Fe 和Fe-Fe 间均存在一定程度的金属-金属键。