色散力（London force）

它是瞬间偶极矩与诱导偶极矩之间的相互作用，两分子间色散能的近似表达式为

E = − 3 ·

色 2

I1I 2

I1 + I2

( a1a2 )(

r 6

) 2

4πε 0

式中 I1 和 I2 分别是分子 1 和分子 2 的电离能，其余符号意义同上。静电力和诱导力只存在于极性分子，色散力则存在于各种分子。对

绝大多数分子，色散力是主要的，诱导力较小。另外，分子间的作用既

包括吸引又包括排斥，与吸引力相比，排斥力是短程力。总的相互作用势能可表达为

A B

E = r 12 − r 6

式中 A 和 B 是可由实验测定的参数。

作为分子间作用力的主要形式，范氏力已被认识得比较清楚了。然而，层出不穷的新实验现象却不能由它得到令人满意的解释和预测，甚

至会得出与实验结果完全相反的结论。最能说明问题的例证是用聚乙二醇为固定相时，对 C6H6Cl6 的几种异构体进行色谱分离时所发现的“反常”现象。C6H6Cl6 的α、β和γ异构体的偶极矩分别为 7.07×10^-30C·m、

0 和 9.34×10^-30C·m。它们的色散力相近。就聚乙二醇与这三种异构体之间的静电力和诱导力而言，应当是γ＞α＞β。但异构体色谱峰的保留时间却是β远远大于α和γ。这说明强极性的聚乙二醇与β-C6H6Cl6 的作用力大大超过它与α-C6H6Cl6 和γ-C6H6Cl6 的作用力。显然，在这些物质中存在着不同的基团与基团之间的相互作用力。

基团与基团之间的相互作用相当普遍地以不同程度存在于各种物质，尤其是生物大分子。在形形色色的基团中，荷电基团和疏水基团（如

-Ph 和-R 等）堪称两个有代表性的类型。其中荷电基团又可进一步分为正电基团、负电基团以及由正负电荷共同构成的正负基团。属于正电基团的有三 H 基团（如β-C6H6Cl6）、双 H 基团（如γ-C6H6Cl6）和多 H 基团。属于负电基团的除官能团如■及■外，还包括 R—NO2、酯类及环氧烷等含双负电荷的基团。正负电荷基团多以多正一负的形式出现，如■ 和■等。在生物化学中，这种荷电基团间的相互作用常被称作盐桥作用

或盐键。蛋白质分子中的—COO^-

献 1 列出了许多荷电基团。

H + N之间的相互作用即为一例，文

上述 C6H6Cl6 几种异构体色谱分离时的“反常”现象，可从基团间的这种相互作用得到合理解释。β异构体中有二组三 H 原子基团（图 1），而α和γ异构体中只有双 H 基团。当β异构体与聚乙二醇接近时，后者的氧原子靠近并落入前者三 H 基团的势阱，从而产生较大的吸引势能。

由于荷电基团或极性基团彼此间的相互作用较强而使它们倾向于聚集在一起，排斥非荷电基团或非极性基团，使这些基团也相互聚拢，从而产生一定的熵效应和焓效应。这种非荷电基团或非极性基团之间的相互作用又称为疏水基团相互作用。图 2 示出这种疏水基团相互作用的情形图中 A 和 B 为疏水基团，圆圈代表水分子。在水中相互作用后，从 A⋯⋯ B 间非极性面置换出来的水分子成为无序的水分子，体系熵增加，自由能降低。这种起源于疏水性基团相互作用的缔合，使两个非极性区域间的接触稳定化。在蛋白质分子中，苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等较大的疏水侧链基团，就是靠这种相互作用缔合形成“疏水区”的。疏水基团的相互作用能也很可观，例如简单的■作用，其平均作用能可达3kJ/mol。

基团间的相互作用与范氏力有明显的区别。首先，荷电基团之间的相互作用，虽然本质上也是一种静电作用，但是其平均作用能正比于正负电荷量而不是偶极子的偶极矩（尽管在表达式上可以把两者统一起来，但电量与极矩是两个不同的概念）。疏水基团相互作用能大小则主要与熵效应有关。其次，正如文献 1 所阐明的，荷电基团间的相互作用能决非单个原子上电荷间作用能的总和。如三 H 基团与■之间的作用能大大超过单个■与■作用能的 3 倍。其道理显而易见：当■的氧原子落入三 H 基团的势阱后，运动自由度减少即脱离势阱的机会减少，停留和接触时间增长，如此可使得在各时间、各间隔距离下作用能的统计平均值大大增加。第三，也是最重要的，是基团间的相互作用具有高度的构

敏性。这种构敏性包括相互作用的两个基团既要在空间结构上适应，又要在电荷分布上适应。如上所述，范氏力的大小主要由分子的偶极矩、极化率以及电离能等普通性质所决定，而基团间的相互作用力大小首先决定于这些基团在结构和电荷分布上是否合适。结构越适合，相互作用能就越强。例如，空间适应性较强的■与三 H 基团的作用能就远远大于

■与三 H 基团的作用能。因此，基团间的相互作用力又是一种有选择性的分子间作用力。

非键电子的推斥作用存在于一切物质。它与 Pauli 斥力有关，属于短程力。迄今，人们对它的本质尚未认识清楚，只能给出一些经验表达式。

氢键可视为一种特殊的、较强的分子间作用力。它与范氏力的最大差别是有饱和性和方向性。

在同一体系中往往同时存在着几种不同的分子间作用力。这在生物化学中尤为常见。例如，在球蛋白中，蛋白质分子的稳定构象或蛋白质分子的高级结构，主要由盐键、氢键、疏水基团相互作用及范氏力等分子间作用力所决定。有时，某种复杂的相互作用，可能既包含化学键成分，又包含分子间作用力成分。例如酶与阻化剂的相互作用就可分为两类：一类是电子受体与电子给体间的络合作用，另一类是包括范氏力和疏水基团相互作用在内的分子间作用力。