二 金属酶的配位化学

金属酶分子庞大，结构复杂。一方面，它和一般的蛋白质一样，有它的一级结构（指氨基酸组成及其排列顺序）和高级结构（指蛋白链在空间的卷曲、折叠）。另一方面，分子结构中固有的金属离子处于卷曲、折叠的蛋白链包围之中，且蛋白链中一些氨基酸残基通过其含有供电子基团的侧基配位于金属离子。例如结构已经比较清楚的碳酸酐酶，它是一种分子量为 30，000 的锌酶。从人的红细胞中提取的碳酸酐酶（HCAC） 由 259 个氨基酸残基组成，每个分子含有一个 Zn（Ⅱ）离子。由于蛋白链的高级结构，使得在氨基酸序列上并不邻近的 3 个组氨酸残基（第 94， 96 和 119 位）相互靠近，它们分别通过侧链咪唑环上的氮原子配位于 Zn

（Ⅱ）离子（图 1），并在 Zn（Ⅱ）离子周围组成近似四面体型的配位

环境，其中第四个配位位置是对周围介质开放的，通常它被水或羟基占据（图 2）。X 射线研究结果指出：Zn（Ⅱ）离子所处的配位四面体是高度畸变的。