八、分子生物学的若干重大突破

（一）安芬森的肽链折叠的经典实验

美国生物化学家安芬森（ Anfinsen/Christian Boehmer， 1916—）， 1943 年获哈佛大学哲学博士学位，曾就职于美国、瑞典和以色列一些机构， 历任细胞生理实验室主任、生物化学实验室主任，其主要研究课题为酶及其它蛋白质结构与功能的关系。

到 1960 年 S·穆尔（Stanford Moore）已完全测定出了核糖核酸酶中124 个氨基酸序列，这是第一个这样分析了的酶。然而安芬森更关心的是酶的形状和结构以及容许它总是采取同一独特构型的力。核糖核酸酶的分子—

—一种球蛋白——由缠绕成一个球并通过 4 个二硫键而保持在一起的单链所构成。通过化学方法可以使二硫键分离，结果该酶就变成了一个不具备水解核糖核酸能力的简单多肽链，即它已变性了。一旦二硫键破裂，它们能以 105 种不同方式中的任何一种方式再结合。安芬森发现最小量的化学干扰——仅仅将此酶放入一个有利的环境——是足以诱导核糖核酸酶采取一种恢复活性的构型。

安芬森从这个观察得出的重要结论是：在蛋白质的氨基酸序列（它的一级结构）中必定含有装配三维蛋白质的所有信息。他接着证明其它蛋白质中的类似性质。因为这项工作，安芬森与穆尔以及斯坦共同获得了 1972 年诺贝尔化学奖。