（三）酶和辅酶的现代观点

酶是能加速化学反应的分子，是球状蛋白质中重要的一类。这些分子在

有生命体系中起催化剂的作用。像其他催化剂一样，酶能增加反应速率，而不要求增加温度。使反应开始所需要的能量是活化能，通常催化剂通过降低活化能而起作用。如果一种酶能把活化能降低到活细胞分子的平均动能足以使反应发生的程度，那么这个反应就能迅速进行。诚然，活细胞中葡萄糖的氧化需要很多酶与很多步骤，但是酶的催化作用最后产物与高温下燃烧的结果一样，即二氧化碳、水、以及每摩尔糖约释放出 688 千卡的可用能量。

酶对于一给定反应有高度的专一性，在这一方面它是很突出的。麦芽糖酶是一种只能使麦芽糖水解为两分子 D—葡萄糖的催化剂。这是麦芽糖酶已知的唯一功能。然而其他的酶却不能代替它。酶的这种专一性可用酶分子的几何构型加以解释。

酶是具有非常确定的三级结构的球蛋白。如果麦芽糖酶的球状结构在活性部位（即反应发生的位置）准确地接纳一个麦芽糖分子，那么就可以解释麦芽糖的高度专一的活性。当两者碰到一起时，在把两个单糖连接在一起的键上就产生应力。其结果是允许水进入并发生水解反应。麦芽糖酶不能使蔗糖水解，因为蔗糖与麦芽糖的几何构型不同。而蔗糖酶却能有效地水解蔗糖。

酶为何能降低活化能，而对一给定的反应这样专一？酶的结构是其催化活性的关键。正像一把钥匙能够把一把锁分离为两部分而自身保持不变，随后还能打开其他相同的锁那样，酶也能使分子发生变化。但酶不能使一个非自发的化学反应发生。

酶催化反应的巨大速率不能单纯地用随机碰撞使“钥匙插入锁中”来解释。例如，一个β—淀粉酶分子每秒钟催化断裂直链淀粉中 4000 个键。像这样高的速率就要求有某种东西把钥匙吸入锁中，例如电极性区域，部分带电的基团，或者酶及被酶作用物上离子的部位。这些区域吸引并引导被酶作用物至酶上合适的位置，因而加速反应。据信，酶的带电部分是起化学反应的活性部位。

有时酶不仅仅是一种球蛋白，在这种情况下，蛋白质本身并不是一种催化剂。除了酶的蛋白质部分以外，还存在另外一种称为辅酶的化合物。催化活性所要求的辅酶可以是一种离子（例如，Co2+、Fe3+、Mg2+，或另外一种必要的化合物），或者也可能是部分来自维生素。这种酶的蛋白质部分称为酶朊。单独的辅酶或酶朊都不具备酶的活性。要使酶具有活性，酶朊必须先和辅酶结合，正像打开银行的保管箱需要两把钥匙一样。单独使用你的钥匙或银行的钥匙都不能把保管箱打开，但两者同时使用则可以。